Základní charakteristika bílkovin
- Dusíkaté
- Makromolekulární, velká Mr (→ tvoří koloidní roztoky)
- Biopolymery
- Prvkové složení: C, O, H, N S, P jiné (Ca,..)
- Ve všech živých organismech (spolu s NK)
- Tělo čl. – asi 80%, rostliny ˂ živočichové
Biologická funkce bílkovin
- Stavební (skleroproteiny – svalovina, kůže a její deriváty, složka biomembrán)
- Katalytická (enzymy nebo jejich součásti)
- Regulační (hormony)
- Obranná (protilátky)
- Transportní (hemoglobin, transferin,…)
- Toxiny (bakterie, hadi,…)
Struktura bílkovin
- Podmiňuje funkce bílkovin
- Má více úrovní:
- Primární
- Sekundární
- Terciární
- Kvarterní
1) PRIMÁRNÍ struktura bílkovin
- = pořadí AMK v polypeptidovém řetězci
- Např. Ala – Gly – Tyr – Ala – Leu
- Odtud pak vychází vyšší struktury (prostorové uspořádání)
- Při záměně 1 AMK jinou → vliv na fci
- V org. se může projevit patologicky
- Např. záměna kys. glutamové za valin v molekule hemoglobinu
→ vznikne patologický hemoglobin S = srpkovitá anémie
Normální hemoglobin Leu – Thr – Pro – Glu – Lys –
Hemoglobin S Leu – Thr – Pro – Val – Lys –
2) SEKUNDÁRNÍ struktura bílkovin
- = prostorové uspořádání polypeptidového řetězce
- Úseky pravidelné
- Úseky nepravidelné
- U různých bílkovin různý podíl
- Typy pravidelného uspořádání:
- α – helix = šroubovice
stabilizace H-můstky mezi protilehlými –CO- a –NH-
př. zaujímá asi 75% struktury hemoglobinu
na 1 závit – 3,6 zbytků AMK
- β – struktura = skládaný list
souběžně uspořádané řetězce (paralelně x antiparalelně)
fixace H-můstky
- Další typy pravidelných uspořádání:
- Jiné typy helixů
- β – ohyb
- Zn – prst
- další
3) TERCIÁRNÍ struktura bílkovin:
- Další uspořádání v prostoru – charakteristické „sbalení“ řetězce
- Rozlišujeme:
- SFEROPROTEINY = GLOBULÁRNÍ bílkoviny
- Kulovitý tvar
- Rozpustné ve vodě a roztocích solí
- Př. většina enzymů (inzulin)
- Albuminy, globuliny v těl. tekut.
- Histonové bílkoviny (jádro)
- SKLEROPROTEINY = FIBRILÁRNÍ bílkoviny
- Vláknitý tvar
- Nerozpustné
- Pro čl. nestravitelné
- Př. stavební bílkoviny – aktin, myosin, kolagen, keratin
- SFEROPROTEINY = GLOBULÁRNÍ bílkoviny
- Na stabilizaci struktury se podílejí:
- H-můstky
- Iontové vazby
- Disulfidické můstky = vazby mezi 2 atomy S v protilehlých úsecích řetězce
- van der Waalsovy síly
– Denaturace bílkovin
- Vlivem vnějších podmínek
- Změna struktury (terciární, sekundární)
- Důsledek pro biologickou aktivitu
- Změna t (zvýšení)
- Silné kyseliny, zásady; roztoky solí; org. rozpouštědla
- Ionty těžkých kovů (Cd, Hg, Pb,…)
- Ozáření
- Změna vratná X nevratná
- : snížení t vede k potlačení biologické aktivity (ne ztráta fce →možnost obnovy) → využití při konzervaci tkání
- Denaturace varem – zvýšení stravitelnosti
4) KVARTERNÍ struktura bílkovin:
- U bílkovin složených z více podjednotek (řetězců) – př. hemoglobin
- = vzájemné uspořádání podjednotek
- Podjednotky se snadno odpoutávají (disociují)
- Lze je znovu spojit
- Stabilizace nekovalentními silami:
- H-můstky, v. d. Waals, iontové
Složené proteiny
- Obsahují bílkovinnou a nebílkovinnou (prostetickou) část molekuly
- Lipid + bílkovina = LIPOPROTEIN
- Podíl na stavbě biomembrán
- Polysacharid + protein = GLYKOPROTEIN
- Rozpustné ve vodě → koloidní, viskózní roztoky s ochrannou fcí (mucin – sliny, ochranný sekret žaludku)
- Převládá-li sacharidová složka → PROTEOGLYKAN
- H3PO4 + protein = FOSFOPROTEIN
- Mléko, vaječný bílek
- Zdroj P pro organismus
- Kasein (mléko) – zdroj Ca2+ pro organismus
- Hem + protein = HEMOPROTEIN
- Hemoglobin, myoglobin – přenos O2
- Cytochromy – zajišťují přenos e- (změnou Fe2+ ↔ Fe3+)
- Základem hemu je porfinová struktura
- Ionty kovů + protein = METALOPROTEIN
- Řada enzymů
- Ferritin (až 20% Fe iontů – zásoba Fe v těle)
- Hemoglobin (Fe2+)
- Hemocyanin (Cu2+– dýchací protein měkkýšů a někt. členovců)
Přehled významných bílkovin
Kolagen
- Fibrilární
- Nejhojnější (25 – 30% proteinů v organismu)
- Více typů
- Pojiva (kosti, chrupavky, kůže, šlachy…) – mezib. hmota
- Ve vodě nerozpustný, protože je vláknitý
- Zahříváním → želatina, klih (při pH>7)
- Syntéza kolagenu:
- Na ribozomech drsného ER
- Nejprve vznikají řetězce protokolagenu
- → transport do ER
- Zde úpravy:
- Glykosylace
- Hydroxylace Pro a Lys
- Každý řetězec protokolagenu obsahuje registrační úsek, který:
- Zabraňuje předčasné polymeraci uvnitř b.
- Napomáhá stočení do trojšroubovice → vzniká prokolagen
- Prokolagen transportován do GA
- Zde kondenzován
- + obalen membránou → transportní váčky
- Transport exocytózou do mezib. prostor
- zde odštěpeny registrační úseky → vzniká tropokolagen
- → uspořádán stupňovitě → kolagen
- Typy kolagenu:
- I – nejrozšířenější; šlachy, vazy, kosti, škára, pouzdra orgánů, řídké vazivo
- II – hyalinní a elastická chrupavka (VII podobný II – zpevňuje spojení mezi dermis a epidermis)
- III – retikulární síť (krvetvorná tkáň), podoba s I
- IV – netvoří vlákna, v bazální lamině (bazální lamina spojuje epitel a podkladové pojivo)
- V, VI – podobné IV
- X – v růstové chrupavce
- + další typy
Keratin („rohovina“)
- Vlasy, nehty, peří, vlna, srst – stavební fce
- Fibrilární, nerozpustný
- V terciární struktuře -S-S- můstky
→ působením tepla se rozpadají (rovnání vlasů)
- Keratinizace = rohovatění
- Tvorba struktur bohatých na keratin
- → tvrdá odolná vrstva – ochrana (mech., před infekcí)
- Též podíl lipidů a dalších látek
- Odlupování na povrchu (vliv enzymů)
- : u člověka – při zničení keratinové vrstvy → do 24 h. † pro ztrátu tekutin
Fibroin
- V přírodním hedvábí, vlákna pavouků
- Fibrilární, nerozpustný
- V sekundární struktuře převládá skládaný list
Albumin
- Globulární
- Rozpustné v destilované vodě
- Krevní sérum – tvoří 55 – 65% sérových bílkovin
- Syntéza v játrech
- Proteinová rezerva organismu, zdroj AMK
- Též transportní fce – transportuje např. bilirubin, hem, steroidní látky, tyroxin, MK, žlučové kys., ionty kovů, některé léky
Globuliny
- Globulární
- Nerozpustné v H2Odest., rozpustné ve zřeď. roztocích solí, kyselin a zásad
- Krevní sérum, též některé tkáně (jaterní, svalová)
- Rozlišujeme různé typy (α, β, γ) → další podskupiny
- γ – globuliny = IMUNOGLOBULINY – imunitní význam
- Ve struktuře mají charakteristickou imunoglobulinovou doménu tvaru neúplného prstence spojeného –S-S- můstkem dvou cysteinů
Fibrinogen
- Globulární
- plazma
- Význam při srážení krve → mění se na vláknitý fibrin
- Kaskádová regulace děje
Histony
- V jádře buňky
- U eukaryot a archebakterií
- Zásaditý charakter (vyšší podíl Lys, Arg – zás. AMK)
- S NK tvoří nukleohistonový komplex → tvorba chromatinu
- Rozlišujeme histony H2A, H2B, H3, H4 – tvoří oktamer, H1 je spojovací
- Kromě stavební fce mají histony i fci regulační → podíl na spouštění i zastavení genové exprese
- Též vliv na kondenzaci a dekondenzaci chromatinu