Bílkoviny

Základní charakteristika bílkovin

  • Dusíkaté
  • Makromolekulární, velká Mr (→ tvoří koloidní roztoky)
  • Biopolymery
  • Prvkové složení: C, O, H, N S, P        jiné (Ca,..)
  • Ve všech živých organismech (spolu s NK)
  • Tělo čl. – asi 80%, rostliny ˂ živočichové

Biologická funkce bílkovin

  • Stavební (skleroproteiny – svalovina, kůže a její deriváty, složka biomembrán)
  • Katalytická (enzymy nebo jejich součásti)
  • Regulační (hormony)
  • Obranná (protilátky)
  • Transportní (hemoglobin, transferin,…)
  • Toxiny (bakterie, hadi,…)

Struktura bílkovin

  • Podmiňuje funkce bílkovin
  • Má více úrovní:
    • Primární
    • Sekundární
    • Terciární
    • Kvarterní

1)    PRIMÁRNÍ struktura bílkovin

  • = pořadí AMK v polypeptidovém řetězci
  • Např.   Ala – Gly – Tyr – Ala – Leu
  • Odtud pak vychází vyšší struktury (prostorové uspořádání)
  • Při záměně 1 AMK jinou → vliv na fci
  • V org. se může projevit patologicky
  • Např. záměna kys. glutamové za valin v molekule hemoglobinu

→ vznikne patologický hemoglobin S = srpkovitá anémie

Normální hemoglobin   Leu – Thr – Pro – Glu – Lys –

Hemoglobin S                   Leu – Thr – Pro – Val – Lys –

2)    SEKUNDÁRNÍ struktura bílkovin

  • = prostorové uspořádání polypeptidového řetězce
  • Úseky pravidelné
  • Úseky nepravidelné
  • U různých bílkovin různý podíl
  • Typy pravidelného uspořádání:
    • α – helix = šroubovice

stabilizace H-můstky mezi protilehlými –CO- a –NH-

př. zaujímá asi 75% struktury hemoglobinu
na 1 závit – 3,6 zbytků AMK

  • β – struktura = skládaný list

souběžně uspořádané řetězce (paralelně x antiparalelně)

fixace H-můstky

  • Další typy pravidelných uspořádání:
    • Jiné typy helixů
    • β – ohyb
    • Zn – prst
    • další

3)    TERCIÁRNÍ struktura bílkovin:

  • Další uspořádání v prostoru – charakteristické „sbalení“ řetězce
  • Rozlišujeme:
    • SFEROPROTEINY = GLOBULÁRNÍ bílkoviny
      • Kulovitý tvar
      • Rozpustné ve vodě a roztocích solí
      • Př. většina enzymů (inzulin)
      • Albuminy, globuliny v těl. tekut.
      • Histonové bílkoviny (jádro)
    • SKLEROPROTEINY = FIBRILÁRNÍ bílkoviny
      • Vláknitý tvar
      • Nerozpustné
      • Pro čl. nestravitelné
      • Př. stavební bílkoviny – aktin, myosin, kolagen, keratin

 

  • Na stabilizaci struktury se podílejí:
    • H-můstky
    • Iontové vazby
    • Disulfidické můstky = vazby mezi 2 atomy S v protilehlých úsecích řetězce
    • van der Waalsovy síly

–          Denaturace bílkovin

  • Vlivem vnějších podmínek
  • Změna struktury (terciární, sekundární)
  • Důsledek pro biologickou aktivitu
  • Změna t (zvýšení)
  • Silné kyseliny, zásady; roztoky solí; org. rozpouštědla
  • Ionty těžkých kovů (Cd, Hg, Pb,…)
  • Ozáření
  • Změna vratná X nevratná
  • : snížení t vede k potlačení biologické aktivity (ne ztráta fce →možnost obnovy) → využití při konzervaci tkání
  • Denaturace varem – zvýšení stravitelnosti

4)    KVARTERNÍ struktura bílkovin:

  • U bílkovin složených z více podjednotek (řetězců) – př. hemoglobin
  • = vzájemné uspořádání podjednotek
  • Podjednotky se snadno odpoutávají (disociují)
  • Lze je znovu spojit
  • Stabilizace nekovalentními silami:
    • H-můstky, v. d. Waals, iontové

Složené proteiny

  • Obsahují bílkovinnou a nebílkovinnou (prostetickou) část molekuly
  • Lipid + bílkovina = LIPOPROTEIN
    • Podíl na stavbě biomembrán
  • Polysacharid + protein = GLYKOPROTEIN
    • Rozpustné ve vodě → koloidní, viskózní roztoky s ochrannou fcí (mucin – sliny, ochranný sekret žaludku)
    • Převládá-li sacharidová složka → PROTEOGLYKAN
  • H3PO4 + protein = FOSFOPROTEIN
    • Mléko, vaječný bílek
    • Zdroj P pro organismus
    • Kasein (mléko) – zdroj Ca2+ pro organismus
  • Hem + protein = HEMOPROTEIN
    • Hemoglobin, myoglobin – přenos O2
    • Cytochromy – zajišťují přenos e- (změnou Fe2+ ↔ Fe3+)
    • Základem hemu je porfinová struktura
  • Ionty kovů + protein = METALOPROTEIN
    • Řada enzymů
    • Ferritin (až 20% Fe iontů – zásoba Fe v těle)
    • Hemoglobin (Fe2+)
    • Hemocyanin (Cu2+– dýchací protein měkkýšů a někt. členovců)

 

Přehled významných bílkovin

Kolagen

  • Fibrilární
  • Nejhojnější (25 – 30% proteinů v organismu)
  • Více typů
  • Pojiva (kosti, chrupavky, kůže, šlachy…) – mezib. hmota
  • Ve vodě nerozpustný, protože je vláknitý
  • Zahříváním → želatina, klih (při pH>7)
  • Syntéza kolagenu:
    • Na ribozomech drsného ER
    • Nejprve vznikají řetězce protokolagenu
    • → transport do ER
    • Zde úpravy:
      • Glykosylace
      • Hydroxylace Pro a Lys
    • Každý řetězec protokolagenu obsahuje registrační úsek, který:
      • Zabraňuje předčasné polymeraci uvnitř b.
      • Napomáhá stočení do trojšroubovice → vzniká prokolagen
    • Prokolagen transportován do GA
      • Zde kondenzován
      • + obalen membránou → transportní váčky
    • Transport exocytózou do mezib. prostor
      • zde odštěpeny registrační úseky → vzniká tropokolagen
      • → uspořádán stupňovitě → kolagen
    • Typy kolagenu:
      • I – nejrozšířenější; šlachy, vazy, kosti, škára, pouzdra orgánů, řídké vazivo
      • II – hyalinní a elastická chrupavka (VII podobný II – zpevňuje spojení mezi dermis a epidermis)
      • III – retikulární síť (krvetvorná tkáň), podoba s I
      • IV – netvoří vlákna, v bazální lamině (bazální lamina spojuje epitel a podkladové pojivo)
      • V, VI – podobné IV
      • X – v růstové chrupavce
      • + další typy

Keratin („rohovina“)

  • Vlasy, nehty, peří, vlna, srst – stavební fce
  • Fibrilární, nerozpustný
  • V terciární struktuře -S-S- můstky

→ působením tepla se rozpadají (rovnání vlasů)

  • Keratinizace = rohovatění
    • Tvorba struktur bohatých na keratin
    • → tvrdá odolná vrstva – ochrana (mech., před infekcí)
    • Též podíl lipidů a dalších látek
    • Odlupování na povrchu (vliv enzymů)
    • : u člověka – při zničení keratinové vrstvy → do 24 h. † pro ztrátu tekutin

 

Fibroin

  • V přírodním hedvábí, vlákna pavouků
  • Fibrilární, nerozpustný
  • V sekundární struktuře převládá skládaný list

Albumin

  • Globulární
  • Rozpustné v destilované vodě
  • Krevní sérum – tvoří 55 – 65% sérových bílkovin
  • Syntéza v játrech
  • Proteinová rezerva organismu, zdroj AMK
  • Též transportní fce – transportuje např. bilirubin, hem, steroidní látky, tyroxin, MK, žlučové kys., ionty kovů, některé léky

Globuliny

  • Globulární
  • Nerozpustné v H2Odest., rozpustné ve zřeď. roztocích solí, kyselin a zásad
  • Krevní sérum, též některé tkáně (jaterní, svalová)
  • Rozlišujeme různé typy (α, β, γ) → další podskupiny
  • γ – globuliny = IMUNOGLOBULINY – imunitní význam
    • Ve struktuře mají charakteristickou imunoglobulinovou doménu tvaru neúplného prstence spojeného –S-S- můstkem dvou cysteinů

Fibrinogen

  • Globulární
  • plazma
  • Význam při srážení krve → mění se na vláknitý fibrin
  • Kaskádová regulace děje

 

Histony

  • V jádře buňky
  • U eukaryot a archebakterií
  • Zásaditý charakter (vyšší podíl Lys, Arg – zás. AMK)
  • S NK tvoří nukleohistonový komplex → tvorba chromatinu
  • Rozlišujeme histony H2A, H2B, H3, H4 – tvoří oktamer, H1 je spojovací
  • Kromě stavební fce mají histony i fci regulační → podíl na spouštění i zastavení genové exprese
  • Též vliv na kondenzaci a dekondenzaci chromatinu